Our paper on M1 ubiquitin chain regulating condenstaes/aggregates is published in EMBO Journal!

Kaypeeさんと宮坂さんが筆頭の論文がEMBO Journalにて発行されました!

研究内容

今回、私たちはM1結合型ユビキチン鎖の「量」がタンパク質凝集体の性質と分解を左右することを明らかにしました。HOIL-1の酵素活性が失われるとM1ユビキチン鎖が過剰となり、本来は液体のように動的なp62凝集体が硬くなって、オートファジーによる分解が滞ります。つまり、ユビキチンは単なる「分解の目印」ではなく、その量によって凝集体の物性そのものを変え、細胞のタンパク質恒常性を制御することが分かりました。

研究の裏話

この研究で印象的だったのは、M1ユビキチンコードは「多ければよい」わけではなかったことです。少なすぎても多すぎても凝集体のクリアランスはうまくいかず、「適量」が大切でした。LOFとGOFなら逆のreadoutが出る、と考えることに慣れていた私には、「もう少し落ち着いて生物学を考えなさい」という良いレッスンになりました。研究では小松先生、坂巻先生に大変お世話になりました。途中、Stephanieさんがご家族とカナダへ移住し、PIとしてはやきもきしましたが、宮坂さんが大きく力を発揮し、無事publishまでたどり着きました。研究もユビキチンも、そして人生も、どうやら「バランスよく、適量」が大切なようです。

膜界面・オートファジーフォーラムの投稿記事

(池田)

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